Die Biosynthese von Glutathion und Phytochelatinen
Das durch die Schwefelassimilation gebildete Cystein findet in der Pflanze vielfältige Verwendung. Es dient als Ausgangssubstanz für die Synthese von Methionin (eine andere schwefelhaltige minosäure, die für den Menschen essentiell ist) oder wird in Eiweißmoleküle eingebaut. Ein nicht unerheblicher Teil wird in der Pflanze zur Synthese von Glutathion (GSH) verwendet. GSH dient der Zelle u.a. als Redoxpuffer und als Substrat für die Entgiftung von Xenobiotika. Es ist auch die Ausgangssubstanz für die Synthese von Phytochelatinen (PCs).
Glutathion wird über zwei sequentielle Reaktionen synthetisiert. Zuerst wird Cystein
über eine ATP-abhängige Reaktion durch eine Isopeptidbindung mit Glutaminsäure verknüpft (1).
Die nachfolgende Addition von Glycin (2) erfolgt ebenfalls durch eine enzymatische Bildung einer
Peptidbindung, wobei das Tripeptid Glutathion (also g-Glutamylcysteinylglycin, g-GluCysGly)
entsteht.
Die Katalyse der PC-Synthese erfolgt durch die Phytochelatin Synthase. Das Enzym überträgt (g-GluCys)-Einheiten
auf ein Glutathionmolekül oder eine bereits vorhandene Kette (g-GluCys)n-Gly (3),
wobei das um eine (g-GluCys)-Einheit verlängerte Phytochelatin entsteht [(g-GluCys)n+1-Gly].
Die Synthese der PCs geschieht also durch eine Transpeptidasereaktion, die sich an einem Molekül wiederholt. Die Aktivität der
PC Synthase ist strikt von der Anwesenheit von Schwermetallionen abhängig. Somit ist sie ein
selbstregulierendes Enzym, da ihre Reaktionsprodukte die Ionen chelatieren und so die
induzierte enzymatische Reaktion beenden.
Die Namen der katalysierenden Enzyme sind über dem Reaktionschema dargestellt.
Cys = Cystein
Glu = Glutaminsäure
g-Glu-Cys = gamma-Glutamylcystein
Gly = Glycin
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